Expression pattern of the cannabinoid recept... [J Psychiatr Res. 2012. Histologie : organes, systèmes et appareils - Niveau PCEM2 - DCEM1. Sections Sous-sections Sous-sous-sections 3.1 Les cellules glandulaires de l’adéno-hypophyse 3.1.1 Lobe antérieur Il constitue la masse essentielle de l’adéno-hypophyse. 3.1.1.1 Les cellules folliculaires (ou folliculo-stellaires ou satellites) Dépourvues de vésicules de sécrétion, elles sont situées vers le centre des cordons et limitent la paroi des follicules colloïdes que l’on peut rencontrer dans le parenchyme glandulaire (dont la signification est mal connue). 3.1.1.2 Les cellules hormonogènes Elles occupent tout le volume cordonnal laissé libre par les cellules folliculaires.
Les cellules somatotropes (STH ou Growth Hormone ou GH).Les cellules thyréotropes (TSH).Les cellules gonadotropes (FSH et LH). Les 3 précurseurs des peptides du système opioïde endogène sont la proopiomélanocortine (POMC), la proenképhaline et la prodynorphine. L’adénohypophyse est un des lieux majeurs de la synthèse de POMC. Low-frequency stimulation evokes serotonin re... [J Neurophysiol. 2014. Endorphine. Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.
Molécules de Beta-Endorphine Formule Brute : C45 H63 O15 N10 S Les endorphines, ou endomorphines, sont des composés opioïdes peptidiques endogènes. Elles sont sécrétées par l'hypophyse et l'hypothalamus chez les vertébrés lors d'activité physique intense, excitation, douleur et orgasme. Elles ressemblent aux opiacés par leur capacité analgésique et à procurer une sensation de bien-être. Découvertes dans les années 1970, les endorphines (de morphine et endogène) sont des neurotransmetteurs agissant sur les récepteurs opiacés.
Histoire[modifier | modifier le code] D'après une étude d'Olds et Milner en 1952, il a été démontré que ces récepteurs opiacés provoquaient chez les mammifères des sensations de plaisir. Étymologie[modifier | modifier le code] Endorphine est un terme résultant d'une abréviation de l'expression substance morphinique endogène. Dépendance[modifier | modifier le code] Bibliographie[modifier | modifier le code] (en) Hinderk M. Cannabinoid receptor type 1. Structure[edit] The CB1 receptor shares the structure characteristic of all G-protein-coupled receptors, possessing seven transmembrane domains connected by three extracellular and three intracellular loops, an extracellular N-terminal tail, and an intracellular C-terminal tail.[1] These receptors may exist as homodimers or form heterodimers or oligomers when coexpressed with one or more classes of G-protein-coupled receptors.
Observed heterodimers include A2ACB1, A2A, CB1D2, orexin 1/CB1, while many more may only be stable enough to exist in vivo.[2] Recent evidence suggests that these receptors may also possess an allosteric binding site, which may become a target for enhancing the clinical modulatory effects of cannabinoids.[2] Mechanism[edit] Research suggests that the majority of CB1 receptors are coupled through Gi/o proteins.
The CB1 receptor can also be modulated by allosterically synthetic ligands[6] in a positive[7] and negative[8] manner. Expression[edit] Brain[edit] Coexistence of serotonin 3 (5-HT3) and CB1 canna... [Hippocampus. 2002. Endocannabinoid System.